Homoquiralidad L en aminoácidos o por qué la vida prefiere las proteínas "zurdas"
La quiralidad es una
característica de ciertas sustancias químicas, entre ellas los aminoácidos, por
la que se presentan en dos configuraciones relacionadas entre sí como imágenes
especulares, que se suele ejemplificar con la consabida referencia a las manos,
muy ilustrativa y palpable (nunca mejor dicho). Efectivamente, si enfrentamos
nuestras manos (o, para introducir alguna novedad en el manido ejemplo,
nuestros pies) observamos que cada una es respecto de la otra como su reflejo,
y que no se pueden superponer de ninguna manera porque todos sus elementos
quedan siempre orientados en sentido contrario, de forma que siempre hay que
contar con un guante y un zapato expresamente fabricado para cada mano y pie que
no son intercambiables.
En el caso de los compuestos
químicos cada una de estas configuraciones recibe el nombre de enantiómero o
isómero óptico, siendo esta última denominación debida al diferente efecto que inducen
en un haz de luz polarizada que se haga pasar a través de una disolución que
los contenga. Cada uno de ellos provocará el desvío de la luz hacia la
izquierda o hacia la derecha recibiendo el nombre distintivo de levógiro o L y
dextrógiro o D respectivamente. Pues bien, todos los aminoácidos que utiliza la
vida en la construcción de proteínas son quirales con la única excepción de la
glicina, y todos se presentan casi exclusivamente en su forma L, cuando en la
naturaleza ambas formas se encuentran en igual proporción constituyendo mezclas
llamadas racémicas (con un 50% de cada configuración), circunstancia cuya
explicación aún no ha sido resuelta por los científicos a pesar de sus
esfuerzos y de las numerosas teorías propuestas. Hay que advertir que se vienen
identificando cada vez más aminoácidos dextrógiros integrados en diversas
proteínas con importantes funciones fisiológicas en algunos casos, pero en su
mayoría se producen a partir de aminoácidos L que posteriormente se transforman
en D en un proceso relativamente sencillo. Además, su utilidad estriba
precisamente en la dificultad para metabolizarlos, por lo que son comunes en
secreciones venenosas o en películas protectoras de comunidades bacterianas,
aunque según investigaciones recientes también parecen tener un papel
importante en ciertos neurotransmisores. En cualquier caso la preeminencia de
las formas L es abrumadora y la pregunta no ha perdido interés; ¿por qué
precisamente aminoácidos L?
Las respuestas aportadas han sido
muchas y variadas: algunos astrofísicos han propuesto que quizá la luz
polarizada de una estrella, durante el periodo en el que la vida emergió,
habría destruido selectivamente los aminoácidos dextrógiros, y otros han
llegado a plantear que la propia Tierra pudo haberse formado con materiales
enriquecidos en compuestos L a consecuencia de procesos ocurridos en el disco
protoplanetario.
Robert M. Hazen se inclina por
pensar que, a partir de una mezcla inicial racémica, alguna circunstancia del
entorno físico privilegió una de las configuraciones durante la puesta en
marcha de los sucesos químicos que acabaron por constituir la vida.
Concretamente, y situándose en el escenario de un origen mineral de la vida,
propone la concurrencia de cristales minerales en la selección de una
particular configuración. Algunos cristales minerales tienen una estructura
superficial especular, con caras de afinidad levógira y dextrógira que se
presentan en igual número, de forma que cuando surgió una primera generación de
moléculas autorreplicantes organizadas en el sistema del que al cabo surgió la
vida, ocurrió sobre una superficie de afinidad levógira de algún cristal
mineral, determinando de manera contingente y definitiva la vigencia de esta
característica en su evolución posterior hasta hoy.
Otros autores como Koji Tamura,
que se sitúa en este caso en un Mundo de ARN como el escenario en el que se
impuso la homoquiralidad biológica, hace recaer la clave de la
enantioselectividad en unas pequeñas estructuras que forman parte del ARN de
transferencia y que se consideran la forma primordial de este tipo de ARN, así
como los precursores de los actuales genes, las minihélices, que serían las
responsables últimas de esta marcada preferencia por los aminoácidos L,
impuesta cuando las proteínas se empezaron a incorporar a los incipientes
sistemas bioquímicos, ya codificados en ARN, como herramientas enzimáticas. Más
concretamente, propone que la aminoacilación de estas estructuras (que en la
actualidad es un paso crucial en la construcción de proteínas), se empezó a
producir mediante procesos no enzimáticos por oligonucleótidos aminoacil
fosfato, compuestos que según estudios de R. Lohrmann se forman abióticamente.
Este proceso provoca en la minihélice una marcada preferencia por los
aminoácidos L, suficientemente eficaz según Tamura para determinar la
enantioselectividad a lo largo de la evolución posterior de los sistemas
biológicos.
G.L.J.A. Rikken y E. Raupach, por
su parte, introdujeron la fotoquímica magnetoquiral como posible explicación
del fenómeno. En sus trabajos apuntaron la posibilidad de que la influencia de
un campo magnético jugara un papel determinante en la homoquiralidad de la
vida. En este mismo sentido, un equipo de científicos españoles encabezado por
Mª Paz Zorzano, del Centro de Astrobiología, ha publicado recientemente en la
revista Challenges del Multidisciplinary Digital Publishing Institute (MDPI)[1] los
resultados de un trabajo en el que se demuestra que la influencia de un campo
magnético débil induce un sesgo en la orientación preferente de cristales de
clorato sódico que se forman, por evaporación en condiciones ambientales, a
partir de una disolución que contiene además una mezcla racémica de aminoácidos
hidrófobos. Los autores concluyen que el campo magnético terrestre pudo haber
jugado un papel decisivo en la química prebiótica, predisponiendo las
condiciones que finalmente condujeron a la homoquiralidad L en todos los
aminoácidos, quizá en concurrencia con otros procesos enantioselectivos como la
interacción con minerales del tipo de la descrita por Hazen.
Sin embargo, después de todo lo
expuesto, cabe hacer otras reflexiones sobre la cuestión desde otros
.jpg) |
| Representación artística de LUCA |
Quizá una vez puestos en marcha
los procesos químicos cíclicos autopromotores que las teorías del “metabolismo
primero” consideran el fenómeno esencial en el origen de la vida, el
acoplamiento posterior con un sistema de información basado en el ARN y la
subsiguiente incorporación de las proteínas como herramientas metabólicas fuera
un suceso puntual del que emergió la estirpe de LUCA, y la homoquiralidad L
quedara establecida inevitablemente por mecanismos como los propuestos por
Tamura, los únicos de los tratados que son deterministas y no plantean el hecho
como una mera cuestión probabilística y fundamentalmente azarosa.
O quizá, como especula Paul
Davies, la vida se hubiera originado más de una vez en el principio
evolucionando en otra vía paralela a la de la vida conocida cuyos
representantes podrían existir todavía y que, de hecho, son buscados por la
ciencia en el todavía ampliamente desconocido mundo de los microorganismos, en
el que algunos investigadores como Carol Cleland y Shelley Copley creen que
podrían constituir una biosfera oculta o, mejor dicho, desapercibida hasta
ahora. El hallazgo de organismos que usen aminoácidos D sería un indicio de que
esto pudiera haber ocurrido, aunque incluso si se hallara tal organismo y
resultara finalmente que también pertenece a la estirpe de LUCA, sería un
descubrimiento sensacional que forzaría un replanteamiento de todo el asunto de
la homoquiralidad. Un asunto que, de momento y como se puede ver, admite
todavía demasiados “quizás”. Y aún queda explicar por qué los azúcares de los
ácidos nucleicos son todos D.
[1] Enantioselective Crystallization of Sodium
Chlorate in the Presence of Racemic Hydrophobic Amino Acids and Static Magnetic
Fields. http://www.mdpi.com/2078-1547/5/1/175
Comentarios
Publicar un comentario